TEMA 5: ENZIMAS

1. ENZIMAS O BIOCATALIZADORES
- enzimas son biocatalizadores que intervienen a concentraciones muy bajas y aceleran
las reacciones en las que participan, sin sufrir por ello modificacin alguna
- protenas que catalizan de forma especfica determinadas reacciones bioqumicas unindose
a la molcula o metabolito que se va a transformar, el sustrato en otro compuesto nuevo que
es el producto
- las reacciones qumicas requieren cierta cantidad de energa para comenzar y desarrollarse a
un ritmo que permita la vida de la clula
- la energa inicial para que reaccionen las molculas es la energa de activacin
- las enzimas disminuyen la energa de activacin necesaria para una reaccin qumica
- las enzimas no se modifican tras la reaccin qumica y se recuperan al final pudiendo volver a
catalizar otra reaccin qumica
- podemos decir que actan del siguiente modo:
a) disminuyen la energa de activacin, acelerando las reacciones bioqumicas
b) no cambian el signo ni la cuanta de la variacin de energa libre, solo aumenta
la velocidad de la reaccin
c) no modifican el
equilibrio,
sino
que
aceleran la llegada al
mismo
d) al finalizar la
reaccin quedan libres y
sin alterarse, pudiendo
funcionar otra vez
- aunque las enzimas, en su
mayora
son
protenas,
existen enzimas llamadas
ribozimas que son ARN con
actividad cataltica
2. LA REACCIN ENZIMTICA
- reaccin bioqumica enzimticamente catalizada transcurre siempre mediante la unin del
sustrato a la enzima formado el complejo enzima-sustrato reversible, que posteriormente dar
lugar al producto de forma irreversible
-prcticamente todas las reacciones qumicas que tienen lugar en los seres vivos estn
catalizadas por enzimas.
- las enzimas son catalizadores especficos: cada enzima cataliza un solo tipo de reaccin, y
casi siempre acta sobre un nico sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.

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- en una reaccin catalizada por un enzima:
1. La sustancia sobre la que acta el enzima se llama sustrato.
2. El sustrato se une a una
regin concreta del enzima,
llamada centro activo. El
centro activo comprende un
sitio de unin formado por
los aminocidos que estn
en contacto directo con el
sustrato y
un sitio
cataltico, formado por los
aminocidos directamente
implicados en el mecanismo de la reaccin
3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de
reaccin
- la unin de la enzima y el sustrato puede realizarse en base a dos modelos:
A) El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son
complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es
vlido en muchos casos, pero no es siempre correcto.
B) En algunos casos, el centro activo adopta la conformacin idnea slo en presencia del
sustrato. La unin del sustrato al centro activo del enzima desencadena un cambio
conformacional que da lugar a la formacin del producto. Este es el modelo del ajuste
inducido
3. COFACTORES: Coenzima y vitaminas
- hay enzimas asociadas a otro tipos de molculas formado HOLOENZIMAS , formadas por
una parte proteica, denominada APOENZIMA, y otras que se unen a otras sustancias no
proteicas, denominadas COFACTORES
- el cofactor puede ser de dos tipos: orgnica e inica
* cofactor orgnico: unido a la apoenzima por enlaces dbiles o covalentes
* coenzimas si se unen dbilmente NAD
especialmente las hidrosolubles

+
, FAD, NADP , y muchas vitaminas

* grupo prosttico si la unin es fuerte (grupo hemo de las catalasas)

2+
2+
2+
* cofactor inico: * cationes metlicos (Ca , Fe , Mg )
- las vitaminas son sustancias orgnicas de naturaleza y composicin variable que se
caracterizan por ser indispensables para el normal funcionamiento del metabolismo, pero que
resultan imposibles de sintetizar por determinados organismos, y deben, por lo tanto, ingerirlas
con la dieta, generalmente, en pequeas cantidades

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4. CINTICA ENZIMTICA
- la cintica enzimtica estudia la velocidad a la que transcurren las reacciones catalizadas por
enzimas y deduce, a partir de determinados parmetros cinticos, la actividad de la enzima, su
afinidad por el sustrato y los mecanismos a travs de los cuales lleva a cabo la catlisis
- la actividad enzimtica se expresa como la cantidad de molculas de sustrato que cada
molcula de enzima es capaz de
transformar por unidad de tiempo o la
cantidad de molculas de producto que es
capaz de producir por unidad de tiempo
- la cintica de una reaccin catalizada por
enzimas responde a la ecuacin de
Michaelis-Menten
- la grfica representa la variacin de la
velocidad de una reaccin (v) conforme
aumenta la concentracin de sustrato (S)
- la grfica permite calcular la constante de Michaelis (KM) que es un parmetro caracterstico
de cada enzima
- KM = concentracin de sustrato a la cual la velocidad de la reaccin es la mitad de la
velocidad mxima (Vmx) y hace referencia a la afinidad de la enzima por el sustrato
- una enzima con valor de KM bajo significa que consigue una alta eficacia cataltica an a bajas
concentraciones de sustrato
4. FACTORES QUE MODULAN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
4.1. Variaciones de la temperatura
- en general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones qumicas: por cada 10C de
incremento, la velocidad de reaccin se
duplica
- las reacciones catalizadas por enzimas
siguen esta ley general.
- sin embargo, al ser protenas, a partir de
cierta temperatura, se empiezan a
desnaturalizar por el calor.
- la temperatura a la cual la actividad
cataltica
es
mxima
se
llama
temperatura ptima
- por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reaccin debido a la
temperatura es contrarrestado por la prdida de actividad cataltica debida a la
desnaturalizacin trmica, y la actividad enzimtica decrece rpidamente hasta anularse.
4.2. Cambios de pH
- pequeas variaciones del pH del medio interno ocasionan grandes cambios en la actividad de
las enzimas, pues se modifican las cargas superficiales y se altera la conformacin espacial de
la estructura terciaria (o cuaternaria)

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- existe el pH ptimo de tal modo que al

alejarse de l, disminuye la actividad
enzimtica
4.3. Efecto de la concentracin sobre
la velocidad de la reaccin qumica
La velocidad de una reaccin enzimtica
depende de la concentracin de
sustrato.
Adems,
la
presencia
de
los
productos finales puede hacer que la
reaccin sea ms lenta, o incluso invertir su sentido

4.4. Inhibidores
- Ciertas molculas pueden inhibir la accin cataltica de un enzima: son los inhibidores.
- Los inhibidores pueden ser reversibles (unin temporal) o irreversibles (anulan la capacidad
cataltica)
- Los inhibidores reversibles bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza
estructural con el sustrato original (inhibidor competitivo) o bien alteran la conformacin
espacial del enzima, impidiendo su unin al sustrato (inhibidor no competitivo)

- Los inhibidores irreversibles se unen al centro activo y

no se separan (se denominan venenos)
4.5. Alosterismo
- Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles, una inactiva y otra
activa

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- El paso de una forma a otra suele estar inducido por la unin de ciertas molculas llamadas
ligandos o efectores, a determinados lugares de la superficie enzimtica (distintos del centro
activo) que son conocidos como centros reguladores
- Son importantes en la comunicacin celular y en las reacciones del metabolismo
5.
ESTRATEGIAS PARA AUMENTAR LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES
CATALIZADAS POR ENZIMAS
- la velocidad de la reaccin se cuantifica por el nmero de molculas de sustrato
transformadas por unidad de tiempo y depende de los siguientes factores:
a) Aumento de la concentracin de molculas de sustrato
b) Aumento de la concentracin de molculas de enzimas
c) Compartimentacin celular: muchas reacciones ocurren dentro de los orgnulos porque la
concentracin de sustrato y enzima es muy baja y dificultara la reaccin
d) Efecto cascada: hay reacciones en la que las enzimas estn en forma de proenzima inactiva
que al activarse cataliza la activacin de otra proenzima
e) Complejos multienzimticos: enzimas agrupadas formando un complejo en el que los
productos de una reaccin son los sustratos de la enzima siguiente. Esto ocurre con la ATP
sintasa

6. CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

El nombre de las enzimas es el del sustrato + el sufijo: -asa. Los nombres de las enzimas
revelan la especificidad de su funcin:
1) Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrlisis de sustratos muy diversos con intervencin del
agua.
2) Liasas: catalizan la liberacin de grupos funcionales diversos en molculas que poseen un
doble enlace.
3) Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molcula a otra. Ej.: quinasas;
transfieren fosfatos del ATP a otra molcula.
4) Isomerasas: convierten los sustratos ismeros unos en otros.
5) Oxido-reductasas: catalizan reacciones de oxido-reduccin, las que implican la ganancia (o
reduccin) o prdida de electrones (u oxidacin). Las ms importantes son las
deshidrogenasas y las oxidasas
6) Ligasas o Sintetasas: forman diversos tipos de enlaces aprovechando la energa de la
ruptura del ATP. (Sintasas si utilizan otra fuente de energa)

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ACTIVIDADES
1.- En la grfica se representa la variacin de la actividad de
tres enzimas salivares en relacin con el pH.
a) Se comportan las tres enzimas de la misma manera?
b) Cul es el pH ptimo para cada una?
c) Cul es la naturaleza de las enzimas?
2.- El grfico muestra la energa de activacin en una reaccin
catalizada o no por una enzima.

a.- A qu tipo de reaccin corresponder cada

una de las curvas?
b.- Explica a qu se refiere la diferencia de
energa marcada como 1, 2 y 3

3.- La enzima Rubisco es la ms abundante

del planeta Tierra
a.- Cul es la naturaleza del enzima?
b.- Define brevemente el concepto enzima
c.- Cmo influye la temperatura en la actividad enzimtica?
d.- Qu es una coenzima? Nombra dos tipos
e.- Qu cantidad de enzima queda despus de la reaccin?
f.- Qu significa que la actividad enzimtica es especfica?
g.- Define el concepto de Centro activo
h.- Define el concepto de catlisis enzimtica.
i.- Cita dos factores que controlan la actividad enzimtica indicando como influyen en la misma
j.- Se transforma la enzima despus de la realizacin de su actividad?
k.- Para realizar la actividad cataltica, algunas enzimas requieren de una coenzima o un cofactor Cul es la diferencia
entre estos componentes?
l.- Qu es una holoenzima?
m.- Desde el punto de vista de la reaccin qumica, cul es la diferencia entre una enzima y un sustrato?
n.- Qu se obtiene de la hidrlisis de un disacrido?
o.- Cmo se denomina al lugar de la enzima donde se lleva a cabo la reaccin cataltica?
p. Cul es la composicin qumica del ATP?
q. Cita una molcula con similar papel que el NADH y NADPH.
4. La saliva es una secrecin exocrina compleja. La cantidad de secrecin es de 1 a 1,5 litros/ da para una
persona adulta; el pH oscila de 6,2 a 7,4; entre sus componentes salivales, la enzima -amilasa que cataliza la
hidrlisis de ciertos polisacridos.
a. Qu cantidad de enzima queda despus de la reaccin de hidrlisis?
b. Cmo afecta la variacin de pH a la enzima -amilasa?
c. Cul es la naturaleza qumica de la enzima?
d. Qu es una apoenzima?
5. La grfica nos muestra las diferencias de
comportamiento de las enzimas A y B
respecto a la temperatura.
a. Define brevemente el concepto de enzima.
b. Cul es la naturaleza qumica de las enzimas?
c. Qu le sucede a la enzima A en las condiciones de
temperatura superiores a
40 C?
d. Cita otro factor capaz de causar el mismo efecto en la
reaccin del enzima.

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