Facultad medicina humana

Escuela acadmica profesional tecnologa mdica

SEMESTRE

PROTEINAS
CURSO:

BIOLOGA

DOCENTE:

GIANCARLO TORRES GAMARRA

ESTUDIANTE:

ARIAS AYALA JOSE

GALVAN CRISOSTOMO GIANCARLO
HORMAZA CACERES KEVIN BRIAN
MONGE CASTAEDA LUIS ALBERTO
HUAMANTICA PALOMINO JULIO
VILLANUEVA HINOJOSA JESSICA YANINA

HUANCAYO PILCOMAYO
2013 - II

I.

OBJETIVO

 Identificar y reconocer protenas a travs de la prueba de Biuret y

desnaturalizacin.

II.

FUNDAMENTO CIENTFICO

Las protenas son componentes orgnicos, bsicamente cuaternarios: C, H,

O y N aunque a veces contienen tomos de P, S, Fe y Ca. Estos principios
inmediatos orgnicos son el producto de la organizacin de varias
estructuras bsicas, denominadas aminocidos, las cuales se unen a travs
de enlaces peptdicos. Todo aminocido qumicamente es un amino
carboxilo. Las protenas adoptan diferentes grados de configuracin, es
decir de estructura, puede ser: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Todas estas son solubles en agua, a excepcin de la primaria. Asimismo
cuando estas interaccionan con el calor o algn agente orgnico pierden su
configuracin inicial y en consecuencia sus propiedades inherentes.
Las funciones que desempean las protenas en un organismo son variados,
entre ellos tenemos: estructural (queratina), de transporte (hemoglobina),
de contraccin (actina y miosina), de proteccin (interferon), hormonal
(insulina), entre otros.

Aportes:
Por sus propiedades fsico-qumicas, las protenas se pueden clasificar en
protenas simples (holoproteidos), que por hidrlisis dan solo
aminocidos o sus derivados; protenas conjugadas (heteroproteidos),
que por hidrlisis dan aminocidos acompaados de sustancias diversas,
y protenas derivadas, sustancias formadas por desnaturalizacin y
desdoblamiento de las anteriores. Las protenas son indispensables para
la vida, sobre todo por su funcin plstica (constituyen el 80% del
protoplasma deshidratado de toda clula), pero tambin por sus
funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa
(los anticuerpos son protenas).
Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y son las
biomolculas ms verstiles y diversas. Son imprescindibles para el
crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones
diferentes, entre las que destacan:
Estructural. Esta es la funcin ms importante de una protena
(Ej.: colgeno),
Inmunolgica (anticuerpos),
Enzimtica (Ej.: sacarosa y pepsina),
Contrctil (actina y miosina).
Homeosttica: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que
actan como un tampn qumico),

 Transduccin de seales (Ej.: rodopsina)

Protectora o defensiva (Ej.: trombina y fibringeno)
Se entiende como conformacin, la orientacin tridimensional que
adquieren los grupos caractersticos de una molcula en el espacio, en
virtud de la libertad de giro de stos sobre los ejes de sus enlaces.
Existen dos clases de protenas que difieren en sus conformaciones
caractersticas: "protenas fibrosas" y "protenas globulares".

III.

MATERIALES
Tubos de ensayo,

gradillas y gotero
Mechero de alcohol

Pinza, varilla y
pipeta
Soya, leche y claras
de huevo
Suero sanguneo

Hidrxido de sodio
(NaOH al 10%)
Agua destilada

 Sulfato cprico
(CuSO4 al 5%)
Alcohol etlico

IV.

PROCEDIMIENTOS

PRACTICA I:

Se distribuyen las muestras de acuerdo como nos indica la tabla

Se agrega el hidrxido de sodio a cada una de las muestras

Se agrega el sulfato de cobre a todas las muestras y luego se agita

CUADRO DE RESULTADOS

Tubo

muestra

N
1

Albumina de

Color violeta intenso

huevo 1 ml

confirma presencia de

Albumina de

protenas (II)
Violeta opaco; protenas en

soya 1 ml
Suero

agregar

Lo que

resultados

se indica

sanguneo 1
4

aadir

NaOH 10

cuSO4

1%

(0.5 ml)

(1 ml)

agitar

ml
Leche 1 ml

poca cantidad (III)

Color violeta intenso,
presencia de protenas en
mayor nmero (I)
Violeta bajo poca presencia
de protenas (IV)

Nota: los nmeros romanos I; II; III; IV representan en orden de concentracin de

protenas por muestra

PRACTICA II:

Se colocan los tubos de

ensayo con la distribucin
de acuerdo a la gua de
practica
Se procede a agregarle
agua, NaOH ( 3 gotas),
alcohol etlico (0.5 ml) y
agua destilada (1 ml) de
acuerdo a la gua de
practicas
El procedimiento indica que
a algunas muestras se les
debe de calentar o agitar

CUADRO DE RESULTADOS

Tubo N

Muestra
Albumina de

huevo 1 ml

Agregar
Agua 1ml

Albumina de

---

huevo 1 ml

Lo que se
indica
Agitar

Resultados
Hay desnaturalizacin forman

Calentar

estructuras filamentosas
Coagulacin, se desnaturaliza

suaveme

formando un compuesto blanco

nte

solido

NaOH
3

Albumina de

concentra

huevo 1 ml

do

Albumina de

huevo 1 ml

---

(3 gotas)
Alcohol
Etlico

Albumina

(0.5 ml)
Agua

desnaturaliz

Destilada

ada

(1 ml)

Agitar

Agitar

Coagulacin; se forma una especie

de gel transparente

Coagulacin; se forma un
compuesto transparente
El agua se queda en la parte
superior no se une con la muestra.

V. RESULTADOS:

PROTEINAS

PRACTIC

Prueba de

AI

Biuret

RESULTADOS

PRACTIC

Desnaturaliz

A II

acin

VI. CUESTIONARIO:
1. Cul es el mecanismo de reaccin qumica de la prueba de
Biuret?
R. La reaccin debe su nombre al Biuret, una molcula formada a partir de dos
de urea (H2N-CO-NH-CO-NH2), que es la ms sencilla que da positiva esta
reaccin La presencia de protenas en una mezcla se puede determinar
mediante la reaccin del Biuret. El reactivo de Biuret contiene CuSO4 en
solucin acuosa alcalina (de NaOH o KOH). La reaccin se basa en la formacin
de un compuesto de color violeta, debido a la formacin de un complejo de
coordinacin entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del
nitrgeno que forma
parte de los enlaces peptdicos
presentando
un
mximo de absorcin a 540 nm

Da positiva esta reaccin en todos los compuestos que tengan dos o ms

enlaces peptdicos consecutivos
CUSO4+NaOH = cu(OH)2 + Na2SO4

Protena + cu(OH)2
de color violeta

complejo (Biuret cupro - sdico) reaccin

2. Por qu se dice que algunos aminocidos son levgiros y otros

dextrgiros?
R. como es bien conocido por Qumica, las formas Dextrgira y Levgira
estn presentes en la mayora de compuestos de cadenas largas. Esto es
debido a la presencia de un tomo de carbono asimtrico en su estructura, lo
cual provoca que puedan existir en las dos formas antes mencionadas (D y L);
Los aminocidos poseen entonces estas dos formas D y L que son ismeros
pticos (desvan el plan de luz para lados opuestos) pero el cuerpo humano
solo es capaz de absorber la forma levgira de los aminocidos por ello la L
antes de los compuestos L-alanina o L-histidina por ejemplo;

La forma dextrgira (presente en algunos aminocidos veterinarios) no

es necesariamente absorbida.

En estos compuestos tambin existe la forma racmica (mezcla de L y D

= DL) que adems de no ser absorbida dificulta la absorcin de la forma
L, por ello la tecnologa de la industria nutricional combina con otros
tipos de compuestos naturales que ayudan a potenciar algunas
propiedades de la forma dextrgira y solo en algunas circunstancias.

Exactamente y solo complementando, las formas D y DL tambin

pueden causar algunos imprevistos neuromusculares comprometiendo
algunos nervios y msculos si las matrices en los suplementos no
contienen una formulacin cientficamente testada; es por ello que
siempre recomendamos adquirir los mejores suplementos del mundo y
no cualquier basura que se ofrece en muchas partes.

Un ejemplo ms comn es la fenilalanina que es DULCE en la forma L y

AMARGA en la forma D; la forma que es utilizada en la fabricacin del
aspartamo es la forma L.

3. Cierta protena X, est formada por 600 aminocidos Qu

pasar con esta protena al reaccionar con agua, sabiendo que
su estructura es terciaria y que pasara con ella si fuera
sometida a un campo magntico? Justifique sus respuestas.
R.- La desnaturalizacin de la estructura terciaria implica la interrupcin de:

Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminocidos (como

los puentes disulfuros entre las cistenas).
Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de
aminocidos.
Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas
laterales no polares de aminocidos.

ENTONCES SI LE AGREGAMOS AGUA DESTILADA:

cambios en las propiedades hidrodinmicas de la protena: aumenta la
viscosidad y disminuye el coeficiente de difusin
una drstica disminucin de su solubilidad, ya que los residuos
hidrofbicos del interior aparecen en la superficie
prdida de las propiedades biolgicas
EN

TEORIA

ESTA

PROTEINA

PODRIA

VOLVER

RETOMAR

SU

ESTRUCTURA O MUTAR A OTRA PROTEINA SIMILAR

Y SI LUEGO LA EXPONEMOS ANTE UN CAMPO MAGNETICO
EL MAGNETISMO PROVOCA LA DESESTABILIZACION DE LAS PROTEINAS
ES

DECIR;

ROMPE

SUS

ENLACES

PEPTIDOS

SE

PRODUCE

LA

AGREGACIN Y PRECIPITACIN DE LA PROTENA DESNATURALIZADA

VII. CONCLUSIONES:
1. Nos ayuda a comprender y a reconocer las protenas naturales; las
cuales mediante inclusin de agentes fsicos o solventes, se
desnaturalizan demostrando que las teoras de experimentacin y
reconocimiento de algunas sustancia biolgicas estn en lo correcto,
pues hay abundante presencia de protenas en la albumina del huevo.
2. Cuando una protena es desnaturalizada no puede volver a su estado
anterior (como se pudo ver en el 5 TO tubo de ensayo), pero hay algunos
compuestos que no pierden sus propiedades biolgicas y si pueden
regresarlas a su estructura anterior. U obtener otra protena a partir de
ella.
3. los sueros al estar compuestos por protenas solubles son sensibles al
cambio de su Ph y por lo tanto reaccionan muy fcilmente ante agentes
biolgicos
4. Es ms fcil identificar a una protena en su estado natural, evitando
exponerla a muchos procesos qumicos.
5. El proceso de desnaturalizacin es una accin tan simple que lo
podemos realizar en nuestras actividades diarias inclusive sin darnos
cuenta de ello (como cocinar un huevo), es decir que una parte de la
qumica en si est presente en nosotros mismos y la aplicamos a nuestra
vida cotidiana.

VIII. BIBLIOGRAFIA:

PROTEINAS
1. http://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna
2. http://www.monografias.com/trabajos10/compo/compo.shtml
3. http://www.monografias.com/trabajos93/desnaturalizacionproteina-temperaturas-y-ph-extremos/desnaturalizacionproteina-temperaturas-y-ph-extremos.shtml

AMINOACIDOS LEVOGIROS Y DEXTROGIROS

1. http://www.google.com.pe/url?
sa=t&rct=j&q=&esrc=s&source=web&cd=2&sqi=2&ved=0CDQQFjAB&url=http%3A%2F
%2Fwww.calier.com.ar%2Ftt
%2Fdiferencias_entre_el_uso_de_aminoacidos_levogiros_y_dextrogiros_al_agua_de_bebida.doc&ei
=ldpSUqOoPJKx4APq3YCICg&usg=AFQjCNFLfc0gHGskjrf4Wk0--IMPXWOyQ&bvm=bv.53537100,d.dmg

2. http://www.masmusculo.com.es/research/compuestos-levogirosl-vs-compuestos-dextrogiros-d/

REACCION DE BIURET
1. http://www.google.com.pe/url?
sa=t&rct=j&q=&esrc=s&frm=1&source=web&cd=2&ved=0CC8QFjAB&
url=http%3A%2F%2Fcatedras.quimica.unlp.edu.ar%2Fqo3%2FApuntes
%2FBiuret.pdf&ei=G61RUs7aMJDo8wSon4DQAw&usg=AFQjCNE3IIIbA6il0
sOxN20DY7T2XDXQfw
2. https://sites.google.com/a/ps.edu.pe/biologiaps/bioquimica/prot
einas/desnaturalizacion-de-una-proteina
DESNATURALIZACION DE PROTEINAS
1. http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.ht
m
2. http://books.google.com.pe/books?
id=X2YVG6Fzp1UC&pg=PA122&lpg=PA122&dq=PROTEINA+
+CAMPO+MAGNETICO&source=bl&ots=o3gQjtDpXt&sig=q3uVW
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