Microtubulos: Durante la polimerizacin, ambas unidades de tubulina se encuentran unidas a

una molcula de guanosn trifosfato. El GTP desempea una funcin estructural en la -

tubulina, pero es hidrolizado a GDP en la -tubulina. Esta hidrlisis modula la adicin de
nuevos dmeros. As, el GTP se hidroliza tras un lapso del tiempo, lo que permite que, si la
adicin de dmeros es rpida, se forme en el extremo (+) un casquete de -tubulina unida a
GTP, mientras que, de ser lenta, lo que se expone es tubulina unida a GDP. Pues bien: esta
unin a uno u otro nucletido es la que determina la velocidad de polimerizacin o
despolimerizacin del microtbulo. As, un casquete en el extremo (+) con GTP favorece la
elongacin, mientras que uno de GDP, la despolimerizacin.
Ensamblado y desensamblado de microfilamentos:
Los monmeros de actina deben enlazarse a un nucletido de adenosina, por lo regular ATP,
antes de polimerizarse. El papel del ATP en el ensamblado de la actina es similar al del GTP en
el ensamblado de microtbulos (pg. 344). El ATP relacionado con monmeros de actina se
hidroliza a ADP en algn momento luego de su incorporacin al filamento de actina en
crecimiento. Por consiguiente, cuando las clulas estn ensamblando filamentos de actina a
gran velocidad, el extremo del filamento contiene un casquete de subunidades actina-ATP que
impide el desensamblado del filamento y favorece su ensamblado continuo. En el tubo de
ensaye es fcil lograr la polimerizacin y despolimerizacin de filamentos de actina, por lo que
las condiciones que favorecen el ensamblado y desensamblado de microfilamentos es un
proceso bien comprendido.