CFB Lez 1

Chimica Fisica Biologica
A.A. 2012
Prof. Mario Barteri - Chimica fisica biologica
1
Contenuti generali del corso
Struttura e funzioni delle macromolecole biologiche
Analisi chimico fisiche dei processi biologici.
Termodinamica classica e statistica.
Relazioni tra struttura molecolare e le propriet
biologiche.
Utilizzo di tecniche spettroscopiche per lindagine di
processi biologici.
Tecniche di separazione ed isolamento.
Cinetica dei processi enzimatici e di trasporto.
Metodologie fisiche, matematiche ed informatiche
avanzate.
Argomenti monografici.

2
Definizioni
3
Polimero: (AAAAAA)
Copolimero: (AABBBBAAAABABAAA)
Macromolecola: (AGGCCCATGTT)

Sistema biologico:

insieme costituito da sotto insiemi, ognuno dei quali ha funzione
specifica, che con trasformazioni e scambi di energia, cooperano
per mantenere le funzioni vitali:

Mebrane cellulari
Protozooi e batteri
Organelli cellulari (mitocondri)
Cellule
Organi e tessuti
Classificazione dei polimeri
4

in base alla struttura chimica
in base alla struttura stereochimica
in base al peso molecolare
Polimeri amorfi e semicristallini
Polimeri reticolati
Copolimeri

Polimeri di sintesi
5
Politiofene
Polipropilene Polipropilene, isotattico (in alto) e sindiotattico (in basso).
Cloruro di polivinile Polistirene Polietilene tereftalato
.il caso del Nylon.
6
Acido adipico Esametilendiammina
Polipeptidi
7
Gli amminoacidi si concatenano nei peptidi e nelle
proteine mediante la formazione di un legame
ammidico tra il gruppo carbossilico di un
amminoacido e il gruppo amminico di un altro
amminoacido.

Questo legame prende il nome di legame peptidico

Dipeptide: peptide formato dallunione di due aa;
Tripeptide: peptide formato dallunione di tre aa;
...etc
In genere:
Oligopeptide (pochi aa) polipeptide (molti aa)
Sintesi peptidica
8
La reazione di condensazione avviene con eliminazione di acqua
Legame peptidico(ammide)
Catena polipeptidica
9
Risonanza del legame peptidico
10
Il legame amidico
-CO-NH- forte, per romperlo
occorre 6M HCl a 100C

Ha parziale caratteristica di
doppio legame ed planare
non si pu torcere
Struttura del legame peptidico
11
Configurazione del legame peptidico
12
La configurazione Trans
la pi stabile.
Angoli Phi (f) e Psi(j)
13
La catena divisa in monomeri
definiti dal legame peptidico
Per motivi strutturali meglio
dividerla da un Ca allaltro
Legame virtuale Ca-Ca
Constrain conformazionali
14
Struttura delle proteine
15

Struttura primaria
Struttura secondaria
Struttura terziaria
Struttura quaternaria
Struttura primaria:

16
Qualisono gli aa che formano la proteina?
Quanti aa ci sono di ogni tipo?
Qual la sequenza degli aa nella catena?
Esempio di sequenza:

Sequenza primaria: (amino acidi non polari)
17
Sequenza primaria:
(amino acidi polari senza cariche)
18
Sequenza primaria:
(amino acidi polari senza cariche)
19
Sintesi peptidica
20
Gruppi protettori per la sintesi
21
Il gruppo protettivo deve essere facile da legare
Il gruppo protettivo deve essere semplice da togliere
Non deve dare reazioni collaterali nelle condizioni adottate
Tra i gruppi protettivi pi utilizzati ricordiamo due dei pi comuni:
Gruppo carbobenzilossi-(Cbz) e il gruppo t-butossicarbonile (BOC or t-BOC)
Sintesi proteica in fase solida

22
Vantaggi:
Il principio su cui si basa consiste nel montare la catena peptidica
mentre una estremit di questa legata con un legame chimico ad
un solido inerte e insolubile.

I granuli polimerici con le catene peptidiche ancorate sono
completamente insolubili nei solventi adoperati nella sintesi mentre
i reagenti in eccesso (DCC) e i sottoprodotti (DCU) possono essere
allontanati dopo ogni passaggio per semplice lavaggio dei granuli
polimerici.

Al termine della sintesi il peptide viene staccato dai granuli
polimerici per scissione dellestere benzilico

Le operazioni sono tutte automatizzate

Rese elevate

The Merrifield Peptide Synthesis
23
Processi di folding
24
Per folding sintende il processo di ripiegamento
delle catene polipeptidiche causato dalla rotazione
attorno ai legami della catena polimerica.

Folding delle catene polipeptidiche
25
Bond rotation determines protein folding, 3D structure
Torsion angle (dihedral angle)
Measures orientation of four linked atoms in a molecule:
A, B, C, D

ABCD
defined as the angle between the normal to the
plane of atoms A-B-C and normal to the plane of atoms
B-C-D
La Struttura secondaria
26
Foglietto pieghettato (Beta-sheet)
27
fatto da due o pi regioni differenti di
almeno 5-10 amino acidi
stabilizzato da legami H tra NH e CO
di legami peptidici di segmenti
adiacenti
I beta sheet sono pieghettati: i carboni alfa
del legame alternano tra sopra e sotto il
piano del foglio
Possono essere paralleli o antiparalleli
Paralleli ed antiparalleli
28
Le strutture b
29
b sheet antiparallela
30
b sheet parallela
Loop Hairping
32
La struttura terziaria
33
La struttura terziaria
34
35
Forze dinterazione molecolari
36
Forze di tipici legami presenti nelle proteine
37
La gerarchia nella struttura proteica
38
39
L informazione per il folding della proteina
contenuta nella sequenza

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