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Casena

Casena
La casena (del latn caseus, "queso") es una fosfoprotena (un tipo de heteroprotena) presente en la leche y en algunos de sus derivados (productos fermentados como el yogur o el queso). En la leche, se encuentra en la fase soluble asociada al calcio (fosfato de calcio) en un complejo que se ha denominado caseingeno. La tabla 1 recoge el contenido de esta protena en la leche de distintas especies de mamferos.

Tabla 1. Contenido proteico y casenico de la leche de algunas especies animales.[1],[2],[3],[4],[5]


componente especie humana bovina protenas (% del total lcteo) casenas (% del total proteico) 1,3-1,5 44,9 ovina caprina

3,2-3,5 5,4-6,0 3,1-4,0 82,5 84,8 81,3

De los datos de dicha tabla se deduce que la leche de la especie humana no slo contiene menor proporcin de protenas, sino que adems, contiene menos cantidad de casenas que las restantes especies.

Caractersticas de las casenas


Las casenas es un conjunto heterogneo de aminoacidos por lo que es difcil fijar una definicin. Sin embargo, todas las protenas englobadas en lo que se denomina casena tienen una caracterstica comn: precipitan cuando se acidifica la leche a pH 4,6. Por ello, a la casena tambin se le suele denominar protena insoluble de la leche. Por otra parte, y aunque las protenas que se denominan casenas son especficas de cada especie, se clasifican en los siguientes grandes grupos de acuerdo con su movilidad electrofortica: s1-casena, s2-casena, -casena y -casena (vase la Figura 1). Esta ltima es de especial inters en la industria quesera, ya que su hidrlisis enzimtica por el cuajo (la enzima quimosina) genera una nueva protena, denominada para--casena. Cuando esta ltima reacciona con el calcio genera paracaseinato de calcio. Durante el proceso de maduracin del queso, y a partir de la para--casena, se forman unos macropptidos denominados -casenas, responsables de las caractersticas reolgicas y organolpticas de los quesos.

Figura 1. Patrn de electroforsis que se obtiene con las protenas lcteas procedentes de las especies humana (calle 2) y bovina (calle 3). La calle 1 muestra las protenas de referencia para los pesos moleculares y la flecha indica el sentido de migracin de las protenas. Se ha elaborado a partir de datos de diversas fuentes [6] [7] [8] bibliogrficas. , ,.

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Qumica y fsica de las casenas A diferencia de muchas otras protenas, incluso del queso, las casenas no precipita por accin del calor. Por el contrario, precipita por la accin de una enzima proteasa presente en el estmago de los mamferos llamada renina y forma un precipitado denominado paracasena. Si la precipitacin se realiza por la accin de cidos, se le llama casena cida. En la elaboracin de los quesos tienen lugar ambos tipos de precipitaciones. Cuando se emplea la enzima tripsina, la casena se hidroliza a una molcula fosfatada llamado pepto.
Figura 2. Estructura primaria de la -casena bovina. [9]

Las caractersticas de las casenas de la leche de vaca se resumen en la tabla 2. La secuencia aminoacdica (ver Figura 2) de la casena contiene un nmero inusual de residuos del aminocido prolina: entre 10 en la s2-casena y 35 en la -casena. Como resultado, las casenas son relativamente hidrofbicas (poco soluble en agua) y carecen de estructura secundaria o terciaria bien definidas. En la leche se encuentra como suspensin de partculas que asemeja a las micelas de surfactantes (pequeas esferas hidroflicas en el exterior e hidrfobicas en el interior). Estas micelas de casena se estabilizan por iones de calcio e interacciones hidrofbicas. Otro dato interesante, utilizado para separar las casenas del resto de las VACAS protenas lcteas mediante su precipitacin, es que su punto isoelctrico (pI) promedio es de 4,6. A este pH, las casenas se encuentra en su punto de menor solubilidad debido a la reduccin de las repulsiones intermoleculares, por lo que precipitan (vulgarmente se dice que coagulan). Ahora bien, el pI es diferente para cada una de las fracciones casenicas, ya que vara entre el 4,44-4.97 para la s1-casena y el 5,3-5,8 en la variante gentica B de la -casena.

Tabla 2. Algunas de las caractersticas fisicoqumicas de las casenas bovinas.[6],[10]


Caracterstica s1 Concentracin en leche (g/L) Variantes genticas Masa molecular Punto isoelctrico (pI) Restos de aminocidos (n) 12-15 ByC s2 3-4 A casena 9-11 A1 y A2 2-4 AyB

23.545 - 23.615 25.226 23.983 - 24.023 19.006 - 19.037 4,44 - 4,76 199 ... 207 4,83 - 5,07 209 5,45 - 5,77 169

Casena Estructura micelar de las casenas Las casenas interaccionan entre s formando una dispersin coloidal que consiste en partculas esfricas llamadas micelas (ver Figura 3) con un dimetro que suele variar entre 60 a 450nm poseyendo un promedio de 130nm. A pesar de la abundante literatura cientfica sobre la posible estructura de una micela, no hay consenso sobre el tema.

Figura 3. Estructura propuesta para una micela de casena.

Se han propuesto diversos modelos fisicoqumicos de organizacin de las micelas, en los que estas se encuentran a su vez constituidas por subunidades (submicelas), con un dimetro de entre 10 y 20nm (vase la Figura 4). En tales modelos se considera que las subunidades se enlazan entre s gracias a los iones de calcio. Se sugiere que el fosfato de calcio se une a los grupos NH2- de la lisina; el calcio interacciona con el grupo carboxilo ionizado (COO-). Las submicelas se constituyen a partir de la interaccin constante entre las casenas , y . Hay que resaltar la funcin de la -casena para estabilizar las micelas,[11] especialmente contra la precipitacin Figura 4. Estructura propuesta para la organizacin de las micelas de casena a partir de de las otras fracciones protenicas por unas subunidades denominadas submicelas. la accin del calcio o de los enzimas.[12] En todos estos se establece que las unidades hidrfobas entre las molculas de protenas aseguran la estabilidad de la micela.

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Usos y aplicaciones
Adems de usarse directamente como adhesivo en la elaboracin de productos alimentarios (derivados lcteos y crnicos, panes y productos de repostera, etc.), la casena se utiliza en la elaboracin de productos no alimentarios: pegamentos y pinturas, cubiertas protectoras, plsticos (vase la tabla 3). Otros usos tecnolgicos son la clarificacin de vinos o como ingrediente en preparados de biologa molecular y microbiologa (medios enriquecidos para el cultivo microbiano). En la alimentacin especial, la casena sirve para la elaboracin de preparados mdicos y concentrados proteicos destinados a la alimentacin de los deportistas, especialmente despus de su entrenamiento. As, se ha observado que la digestin de las casenas es ms lenta que la de las lactoprotenas solubles (tambin denominadas seroprotenas) y, por ello, ms apropiada para reparar el anabolismo de los aminocidos durante el perodo que sigue a una comida.[13]

Tabla 3. Algunos usos tecnolgicos de la casena.[14]


Producto Envoltura Propiedad Capacidad de formar pelculas Adherencia Manejabilidad Fuerza de adhesin Resistencia al agua Buen procesado Resistencia mecnica Resistencia al agua Aplicacin Pintura Tinta Papel Embalaje Acabado del cuero Envoltura textil Cola con base acuosa

Adhesivo

Plstico

Plstico rgido Plstico desechable Fibra Pelcula/ lmina de envoltura en embalajes Emulgente, detergente

Surfactante

Tensin superficial Estabilidad de interface

Referencias
[1] Jenness J. 1980. Composition and characteristics of goat milk: Review 1968-1979. Journal of Dairy Science 63(10): 1605-1630. (http:/ / jds. fass. org/ cgi/ content/ abstract/ 63/ 10/ 1605) [2] Lonnerdal B y Forsum E. 1985. Casein content of human milk. American Journal of Clinical Nutrition 41(1): 113-120. (http:/ / www. ajcn. org/ cgi/ content/ abstract/ 41/ 1/ 113) [3] Ribadeau-Dumas B y Grappin R. 1989. Milk protein analysis. Le Lait 69(5): 357-416. (http:/ / lait. dairy-journal. org/ index. php?option=article& access=standard& Itemid=129& url=/ articles/ lait/ abs/ 1989/ 05/ lait_69_1989_5_27/ lait_69_1989_5_27. html) [4] Park YW, Jurez M, Ramos M y Haenlein GFW. 2007. Physico-chemical characteristics of goat and sheep milk. Small Ruminant Research 68(1-2): 88113. (http:/ / www. sciencedirect. com/ science?_ob=ArticleURL& _udi=B6TC5-4M6S002-1& _user=10& _coverDate=03/ 31/ 2007& _rdoc=10& _fmt=high& _orig=browse& _srch=doc-info(#toc#5161#2007#999319998#643849#FLA#display#Volume)& _cdi=5161& _sort=d& _docanchor=& _ct=19& _acct=C000050221& _version=1& _urlVersion=0& _userid=10& md5=09fedf069768676db3bef351ea5eb741) [5] Willamson MB. 1944. The amino acid composition of human milk proteins. [[Journal of Biological Chemistry (http:/ / www. jbc. org/ cgi/ reprint/ 156/ 1/ 47)] 156(1): 47 - 52.] [6] Farrell HM, Jimenez-Flores R, Bleck GT, Brown EM, Butler JE, Creamer LK, Hicks CL, Hollar CM, Ng-Kwai-Hang KF y Swaisgood HE. 2004. Nomenclature of the Proteins of Cows MilkSixth Revision. Journal of Dairy Science '87'(6): 1641-1674. (http:/ / jds. fass. org/ cgi/ content/ abstract/ 87/ 6/ 1641) [7] Kunz C y Lonnerdal B. 1989. Human milk proteins: separation of whey proteins and their analysis by polyacrylamide gel electrophoresis, fast protein liquid chromatography (FPLC) gel filtration, and anion-exchange chromatography. American Journal of Clinical Nutrition 49(3): 464-470. (http:/ / www. ajcn. org/ cgi/ content/ abstract/ 49/ 3/ 464)

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Bibliografa
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Fuentes y contribuyentes del artculo

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