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Casena
La casena (del latn caseus, "queso") es una fosfoprotena (un tipo de heteroprotena) presente en la leche y en algunos de sus derivados (productos fermentados como el yogur o el queso). En la leche, se encuentra en la fase soluble asociada al calcio (fosfato de calcio) en un complejo que se ha denominado caseingeno. La tabla 1 recoge el contenido de esta protena en la leche de distintas especies de mamferos.
De los datos de dicha tabla se deduce que la leche de la especie humana no slo contiene menor proporcin de protenas, sino que adems, contiene menos cantidad de casenas que las restantes especies.
Figura 1. Patrn de electroforsis que se obtiene con las protenas lcteas procedentes de las especies humana (calle 2) y bovina (calle 3). La calle 1 muestra las protenas de referencia para los pesos moleculares y la flecha indica el sentido de migracin de las protenas. Se ha elaborado a partir de datos de diversas fuentes [6] [7] [8] bibliogrficas. , ,.
Casena
Qumica y fsica de las casenas A diferencia de muchas otras protenas, incluso del queso, las casenas no precipita por accin del calor. Por el contrario, precipita por la accin de una enzima proteasa presente en el estmago de los mamferos llamada renina y forma un precipitado denominado paracasena. Si la precipitacin se realiza por la accin de cidos, se le llama casena cida. En la elaboracin de los quesos tienen lugar ambos tipos de precipitaciones. Cuando se emplea la enzima tripsina, la casena se hidroliza a una molcula fosfatada llamado pepto.
Figura 2. Estructura primaria de la -casena bovina. [9]
Las caractersticas de las casenas de la leche de vaca se resumen en la tabla 2. La secuencia aminoacdica (ver Figura 2) de la casena contiene un nmero inusual de residuos del aminocido prolina: entre 10 en la s2-casena y 35 en la -casena. Como resultado, las casenas son relativamente hidrofbicas (poco soluble en agua) y carecen de estructura secundaria o terciaria bien definidas. En la leche se encuentra como suspensin de partculas que asemeja a las micelas de surfactantes (pequeas esferas hidroflicas en el exterior e hidrfobicas en el interior). Estas micelas de casena se estabilizan por iones de calcio e interacciones hidrofbicas. Otro dato interesante, utilizado para separar las casenas del resto de las VACAS protenas lcteas mediante su precipitacin, es que su punto isoelctrico (pI) promedio es de 4,6. A este pH, las casenas se encuentra en su punto de menor solubilidad debido a la reduccin de las repulsiones intermoleculares, por lo que precipitan (vulgarmente se dice que coagulan). Ahora bien, el pI es diferente para cada una de las fracciones casenicas, ya que vara entre el 4,44-4.97 para la s1-casena y el 5,3-5,8 en la variante gentica B de la -casena.
23.545 - 23.615 25.226 23.983 - 24.023 19.006 - 19.037 4,44 - 4,76 199 ... 207 4,83 - 5,07 209 5,45 - 5,77 169
Casena Estructura micelar de las casenas Las casenas interaccionan entre s formando una dispersin coloidal que consiste en partculas esfricas llamadas micelas (ver Figura 3) con un dimetro que suele variar entre 60 a 450nm poseyendo un promedio de 130nm. A pesar de la abundante literatura cientfica sobre la posible estructura de una micela, no hay consenso sobre el tema.
Se han propuesto diversos modelos fisicoqumicos de organizacin de las micelas, en los que estas se encuentran a su vez constituidas por subunidades (submicelas), con un dimetro de entre 10 y 20nm (vase la Figura 4). En tales modelos se considera que las subunidades se enlazan entre s gracias a los iones de calcio. Se sugiere que el fosfato de calcio se une a los grupos NH2- de la lisina; el calcio interacciona con el grupo carboxilo ionizado (COO-). Las submicelas se constituyen a partir de la interaccin constante entre las casenas , y . Hay que resaltar la funcin de la -casena para estabilizar las micelas,[11] especialmente contra la precipitacin Figura 4. Estructura propuesta para la organizacin de las micelas de casena a partir de de las otras fracciones protenicas por unas subunidades denominadas submicelas. la accin del calcio o de los enzimas.[12] En todos estos se establece que las unidades hidrfobas entre las molculas de protenas aseguran la estabilidad de la micela.
Casena
Usos y aplicaciones
Adems de usarse directamente como adhesivo en la elaboracin de productos alimentarios (derivados lcteos y crnicos, panes y productos de repostera, etc.), la casena se utiliza en la elaboracin de productos no alimentarios: pegamentos y pinturas, cubiertas protectoras, plsticos (vase la tabla 3). Otros usos tecnolgicos son la clarificacin de vinos o como ingrediente en preparados de biologa molecular y microbiologa (medios enriquecidos para el cultivo microbiano). En la alimentacin especial, la casena sirve para la elaboracin de preparados mdicos y concentrados proteicos destinados a la alimentacin de los deportistas, especialmente despus de su entrenamiento. As, se ha observado que la digestin de las casenas es ms lenta que la de las lactoprotenas solubles (tambin denominadas seroprotenas) y, por ello, ms apropiada para reparar el anabolismo de los aminocidos durante el perodo que sigue a una comida.[13]
Adhesivo
Plstico
Plstico rgido Plstico desechable Fibra Pelcula/ lmina de envoltura en embalajes Emulgente, detergente
Surfactante
Referencias
[1] Jenness J. 1980. Composition and characteristics of goat milk: Review 1968-1979. Journal of Dairy Science 63(10): 1605-1630. (http:/ / jds. fass. org/ cgi/ content/ abstract/ 63/ 10/ 1605) [2] Lonnerdal B y Forsum E. 1985. Casein content of human milk. American Journal of Clinical Nutrition 41(1): 113-120. (http:/ / www. ajcn. org/ cgi/ content/ abstract/ 41/ 1/ 113) [3] Ribadeau-Dumas B y Grappin R. 1989. Milk protein analysis. Le Lait 69(5): 357-416. (http:/ / lait. dairy-journal. org/ index. php?option=article& access=standard& Itemid=129& url=/ articles/ lait/ abs/ 1989/ 05/ lait_69_1989_5_27/ lait_69_1989_5_27. html) [4] Park YW, Jurez M, Ramos M y Haenlein GFW. 2007. Physico-chemical characteristics of goat and sheep milk. Small Ruminant Research 68(1-2): 88113. (http:/ / www. sciencedirect. com/ science?_ob=ArticleURL& _udi=B6TC5-4M6S002-1& _user=10& _coverDate=03/ 31/ 2007& _rdoc=10& _fmt=high& _orig=browse& _srch=doc-info(#toc#5161#2007#999319998#643849#FLA#display#Volume)& _cdi=5161& _sort=d& _docanchor=& _ct=19& _acct=C000050221& _version=1& _urlVersion=0& _userid=10& md5=09fedf069768676db3bef351ea5eb741) [5] Willamson MB. 1944. The amino acid composition of human milk proteins. [[Journal of Biological Chemistry (http:/ / www. jbc. org/ cgi/ reprint/ 156/ 1/ 47)] 156(1): 47 - 52.] [6] Farrell HM, Jimenez-Flores R, Bleck GT, Brown EM, Butler JE, Creamer LK, Hicks CL, Hollar CM, Ng-Kwai-Hang KF y Swaisgood HE. 2004. Nomenclature of the Proteins of Cows MilkSixth Revision. Journal of Dairy Science '87'(6): 1641-1674. (http:/ / jds. fass. org/ cgi/ content/ abstract/ 87/ 6/ 1641) [7] Kunz C y Lonnerdal B. 1989. Human milk proteins: separation of whey proteins and their analysis by polyacrylamide gel electrophoresis, fast protein liquid chromatography (FPLC) gel filtration, and anion-exchange chromatography. American Journal of Clinical Nutrition 49(3): 464-470. (http:/ / www. ajcn. org/ cgi/ content/ abstract/ 49/ 3/ 464)
Casena
[8] Van Hekken DL y Thompson MP. 1992. Application of PhastSystem to the resolution of bovine milk proteins on urea-polyacrylamide gel electrophoresis. Journal of Dairy Science '75'(5): 1204-1210. (http:/ / jds. fass. org/ cgi/ content/ abstract/ 75/ 5/ 1204) [9] Mercier JC, Brignon G, Ribadeau-Dumas B. 1973. Structure primaire de la casine- B bovine. European Journal of Biochemistry 35(2): 222-235. (http:/ / www3. interscience. wiley. com/ journal/ 120072200/ abstract) [10] Swaisgoo HE. 1993. Review and update of casein chemistry. of Dairy Science 76(10): 3054-3061 (http:/ / jds. fass. org/ cgi/ reprint/ 76/ 10/ 3054''Journal). [11] Pepper L y Farrell HM. 1982. Interactions leading to formation of casein submicelles. of Dairy Science 65(12): 2259-2266. (http:/ / jds. fass. org/ cgi/ content/ abstract/ 65/ 12/ 2259''Journal) [12] McMahon DJ y Brown RJ. 1984. Enzymic coagulation of casein micelles: A review. Journal of Dairy Science 67(5): 919-929. (http:/ / jds. fass. org/ cgi/ content/ abstract/ 67/ 5/ 919) [13] Lacroix M, Bos C, Lonil J, Airinei G, Luengo C, Dar S, Benamouzig R, Fouillet H, Fauquant J, Tom D y Gaudichon C. 2006. Compared with casein or total milk protein, digestion of milk soluble proteins is too rapid to sustain the anabolic postprandial amino acid requirement. American Journal of Clinical Nutrition 84 (5): 1070-1079. (http:/ / www. ajcn. org/ cgi/ content/ abstract/ 84/ 5/ 1070) [14] Audic JL, Chaufer B y Daufin G. 2003. Non-food applications of milk components and dairy co-products: A review . Le Lait 83(6): 417-438. (http:/ / lait. dairy-journal. org/ index. php?option=article& access=standard& Itemid=129& url=/ articles/ lait/ abs/ 2003/ 06/ L3603/ L3603. html)
Bibliografa
Alais C. 1985. Ciencia de la leche. Editorial Revert, S.A. Barcelona. ISBN 84-291-1815-2 Amiot J. 1991. Ciencia y tecnologa de la leche. Editorial Acribia, S.A. Zaragoza. ISBN 84-200-0713-7 Schlimme E. 2002. La leche y sus componentes Propiedades qumicas y fsicas. Editorial Acribia, S.A. Zaragoza. ISBN 978-84-200-0992-6 Walstra P y Jenness R. 1987. Qumica y fsica lactolgica. Editorial Acribia, S.A. Zaragoza. ISBN 978-84-200-0594-2
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