Inside proteins

iperproteiche.

3. I protidi

Prima di parlare nello specifico di alimentazione e dieta, è doveroso entrare nel dettaglio su alcuni nutrienti e alcune dinamiche biochimiche, per meglio comprendere le conclusioni del libro. Iniziamo con le proteine o protidi (dal greco protos, primario), che sono uno dei tre macronutrienti fondamentali per il corpo umano, insieme a carboidrati e grassi. Sono state isolate per la prima volta nel 1839 dal chimico Olandese Mulder Gerhard. Le proteine sono composti organici formati da carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto. Le unità più semplici da cui sono composte sono gli amminoacidi, dalla cui unione si formano, i dipeptidi, i tripeptidi, i polipeptidi e infine le proteine. Facendo un paragone è come se il muscolo fosse un muro composto da tanti mattoni, dove i mattoni sono gli amminoacidi, il collante che le tiene insieme è il legame peptidico, il muro sono le proteine. In realtà sono l’unico macronutriente realmente essenziale, perché utilizzandole come precursore, tramite procedimenti chimici è possibile trasformarle in carboidrati e grassi; tali meccanismi verranno spiegati in maniera esaustiva nei paragrafi successivi.

Le proteine rappresentano la cosiddetta componente essenziale o nobile in grado di garantire un buono stato di nutrizione e una normale capacità funzionale; la loro funzione biologica principale è plastica (costruzione e riparazione dei tessuti), e solo marginalmente energetica (apportano il 2,8% dell’energia totale), all’incirca 4 cal per grammo. Le proteine vengono anche utilizzate per la sintesi di ormoni quali: ormone della crescita (GH) ed insulina. Nell’organismo umano le proteine rappresentano oltre il 50% dei comportamenti organici e in media circa il 14-18% del peso corporeo totale.

Le proteine hanno una struttura tridimensionale molto complessa, a cui è associata sempre una funzione biologica, ad ogni diversa organizzazione strutturale posseduta da una proteina vi è quindi una specifica funzione biochimica. Le proteine esprimono la maggior parte dell'informazione genetica, e sempre in base alla loro funzione possono essere distinte in:

• enzimi;

• proteine di trasporto;

• proteine contrattili;

• proteine strutturali;

• di difesa;

• regolatrici.

Come scritto pocanzi le proteine sono costituite da unità più semplici, o composti di base, detti aminoacidi (AA), che legandosi tra loro e ad altre tipologie di molecole, formano catene con una struttura più o meno complessa che ne determina le caratteristiche chimico-fisiche.

Sono in effetti delle macromolecole, costituite da numerosi gruppi molecolari costituiti da residui amminoacidici che sono uniti tra loro da legami peptidici. Le proteine differiscono fra loro per il numero, la composizione e la sequenza degli amminoacidi che le costituiscono.

Le proteine sono soggette ad un continuo processo di demolizione e sintesi, tale concetto definito turnover proteico, è il meccanismo attraverso il quale l'organismo è in grado di rinnovare continuamente le proteine, sostituendole con nuovo materiale proteico. Questo processo permette all'organismo di rimpiazzare gli aminoacidi utilizzati a scopo energetico e di depositarne di nuovi, per rinforzare determinati tessuti (in seguito ad esempio agli stress causati dall’ esercizio fisico).

Gli alimenti che contengono la massima quota proteica sono quelli di origine animale: carne, pesce uova, latte, latticini e formaggi; mentre gli alimenti di origine vegetale, i cereali, i legumi, ed in piccola parte la verdura e la frutta, contengono una quota proteica nettamente inferiore.

3.1. Proteine semplici e coniugate

Le proteine sono abbondantemente presenti negli organismi viventi, rappresentano infatti più della metà del peso secco di animali e batteri. Una delle più importanti classificazioni delle proteine è quella che distingue tra:

• proteine semplici (se sono costituite soltanto da amminoacidi);

• proteine coniugate (se ad esse è legato un gruppo non proteico, detto anche gruppo prostetico).

Le proteine coniugate possono inoltre essere distinte in diverse classi, a seconda del tipo di gruppo prostetico:

• Glicoproteine, il cui gruppo prostetico è costituito da glucidi;

• Lipoproteine, il cui gruppo prostetico è costituito da lipidi (un esempio è il colesterolo);

• Nucleoproteine, il cui gruppo prostetico è costituito da un acido nucleico;

• Emoproteine, il cui gruppo prostetico è costituito da un gruppo eme (un esempio è l’emoglobina);

• Metalloproteine, il cui gruppo prostetico è rappresentato da ioni metallici (per esempio la ferritina);

• Fosfoproteine, il cui gruppo prostetico è costituito dall’acido fosforico (per esempio la caseina);

• Flavoproteine, il cui gruppo prostetico è costituito da nucleotidi flavinici.

3.2. Il fabbisogno proteico

La sintesi proteica, è quel processo che avviene quando l’organismo utilizza i vari aminoacidi al fine di costruire ex novo le proprie proteine, per sostituire quelle danneggiate, ad esempio nel lavoro muscolare, o per favorire i processi anabolici di crescita dei tessuti muscolari, come avviene durante tutto il periodo dell’età evolutiva.

A tal proposito è importante ricordare che il fabbisogno di proteine è inversamente proporzionale all'età nei soggetti sedentari:

• 2 g/kg/die nel neonato;

• 1.5 g/kg/die a 5 anni;

• 0.7-0.83 g/kg/die in età adolescenziale – adulta.

La sintesi proteica è comunque incrementata nelle fasi dell’accrescimento corporeo, durante i processi di riparazione e in caso di maggiore lavoro muscolare (attività fisica). Poiché esiste comunque un limite all’aumento della massa muscolare, se si assumono troppe proteine, quelle in eccesso vengono trasformate in grassi di deposito e le scorie sono eliminate come urea, con conseguente sovraccarico renale che deve purificare il sangue dall’urea per la sua successiva eliminazione con le urine. La stessa cosa avviene anche durante il catabolismo proteico, che aumenta soprattutto in situazioni di carenza di carboidrati.

Mentre sul fabbisogno proteico di un sedentario c’è un certo accordo, come scritto in precedenza (per un adulto circa 0,83 g di proteine per kg di peso corporeo), secondo la formula FP (fabbisogno proteico) = 0,83 x P (peso in kg); le opinoni cambiano quando si introduce una correzione per l’attività sportiva o lavorativa. Basti pensare che per i body builder alcuni autori arrivano a consigliare anche 4/5 volte i valori raccomandati per i sedentari.

Nel 1988 il ricercatore Tarnopolsky raccogliendo l’azoto espulso con le urine, le feci e il sudore calcolò per la prima volta il bilancio proteico. La ricerca prese in esame tre gruppi: sedentari, body builder e atleti di fondo. Il risultato fu che per i body builder, l’apporto proteico corretto per mantenere l’equilibrio, doveva essere di 1,2 g per kg di peso, mentre per gli atleti di fondo di 1,6 g. Ricerche successive indipendenti hanno confermato gli studi di Tarnopolski, arrivando a indicare un ruolo fondamentale nella costruzione del tessuto muscolare, specialmente nella fase di recupero. A seguito dell’esercizio aerobico la sintesi proteica aumenta tra il 10 e l’80% nelle prime 4 ore e rimane elevata per almeno 24 ore. Negli sportivi il consumo proteico è maggiore specialmente nel periodo del recupero, quando gli amminoacidi servono alla ricostruzione del tessuto muscolare. In generale, si raccomanda agli atleti che sono sottoposti ad allenamenti mediamente intensi e prolungati o impegnati in competizioni di endurance (running, bici, nuoto) un consumo giornaliero di proteine compreso tra 1,2-1,5 g/kg/die. Per quegli atleti che invece svolgono un lavoro di body building con allenamenti molto intensi ma non finalizzati ad una competizione si consiglia un’assunzione pari a 1,8-2,0 g/kg/die. Nel caso di atleti agonisti invece tale quota sale ancora arrivando a toccare anche i 3,0-3,5 g/kg/die.

Avremo quindi un fabbisogno proteico direttamente proporzionale all’impegno fisico dell’atleta,

che sarà:

• 0.8 g/kg/die per il sedentario;

• 1,2-1,5 g/kg/die per l’atleta di endurance;

• 1,8-2,0 g/kg/die per l’atleta di fitness, body building moderato, crossfit, funzionale;

• 3,0-3,5 g/kg/die per l’atleta di body building agonista, weightlifting, powerlifting.

Poiché il corpo non è in grado di immagazzinare scorte proteiche è indispensabile reintegrarle continuamente. Buone fonti proteiche sono sia alimenti di origine animale come carne, pesce e latticini, sia alimenti di origine vegetale come ad esempio legumi e derivati della soia. I nutrizionisti consigliano di assumere durante l'arco della giornata una certa quantità di proteine, per garantire la corretta funzionalità dell'organismo, e proteggerlo da alcune malattie. Queste proteine dovrebbero derivare per i 2/3 da prodotti di origine animale e per 1/3 da prodotti di origine vegetale. Questo perché i legumi ad esempio sono ricchi di fibre e vitamine, che regolano la funzionalità intestinale, proteggendo al tempo stesso l'organismo dalle tossine e dai residui chimici, spesso contenuti anche nella carne. Contemporaneamente i carboidrati in essi contenuti evitano la deplezione delle riserve di glicogeno, aumentando e facilitando la sintesi proteica. Tali quantitativi servono non solo per conservare e sviluppare la muscolatura (che per rigenerarsi e preservarsi dalle stressanti sollecitazioni, richiede un abbondante apporto proteico), ma anche ad equilibrare l’elevata deplezione di amminoacidi essenziali che il nostro organismo consuma, come sostegno energetico durante intense sessioni di allenamento.

Le proteine sono fondamentali nell’attività fisica, perché assolvono come detto ad una funzione plastica e una energetica. In un contesto in cui le riserve di glicogeno diminuiscono (esercizi di endurance, allenamenti frequenti, pesanti, assunzione inadeguata di glucidi), questa funzione energetica si riferisce principalmente all’ossidazione degli amminoacidi ramificati (leucina, isoleucina, valina), che avviene nel muscolo scheletrico. Tale processo è attivo durante il digiuno prolungato o nel bel mezzo di un'attività fisica impegnativa di lunga durata.

Oltre alle proteine, anche i singoli aminoacidi svolgono specifiche funzioni fisiologiche, non solo come elementi costitutivi delle proteine stesse, ma anche come intermediari nella regolazione della sintesi proteica e della proteolisi (distruzione delle proteine), e fungendo da modulatori di alcuni ormoni come ad esempio l’insulina.

3.3. Gli amminoacidi (AA)

Nell’organismo umano sono presenti circa 300 sostanze definibili chimicamente come amminoacidi, in quanto contenenti un gruppo acido ed un gruppo aminico; tuttavia, in ambito nutrizionale, sono considerati importanti, per l’alimentazione umana, solo 20 aminoacidi, che risultano necessari per la sintesi delle varie proteine corporee.

Questi 20 amminoacidi possono essere classificati in :

• Essenziali, Lisina, metionina, treonina, leucina, isoleucina, valina, finilalanina, triptofano, istidina (solo per i bambini). Questi sono considerati essenziali perché l’organismo umano non è capace di produrli autonomamente a partire da altre molecole, e pertanto deve introdurli con l’alimentazione;

• Semi-essenziali, (risparmiano i corrispondenti essenziali) Tirosina (sintetizzata a partire da fenilalanina), cisteina (sintetizzata a partire da metionina);

• Non essenziali, possono essere costituiti a partire da altre molecole, glicina, serina, prolina, glutammina, acido aspartico, asparagina, arginina, acido glutammico e alanina. Gli ultimi due sono condizionatamente indispensabili, perché lo diventano solo in determinate e specifiche condizioni fisiologiche o patologiche.

3.4. La digestione delle proteine

Le proteine vengono assunte attraverso gli alimenti, scisse in molecole più piccole e digerite, nello stomaco grazie all’azione dei succhi gastrici e dell’acido cloridrico, fino ad essere scomposte in amminoacidi.

Per ottimizzare la digestione e l’assorbimento delle proteine è utile:

• evitare di associare proteine di diversa provenienza;

• evitare di associare proteine ad un pasto ricco di carboidrati;

• abbinare piccole dosi di alimenti acidi come il succo di limone o aceto;

• associare al pasto proteico un po' di verdura che oltre ad evitare fenomeni di putrefazione intestinale, facilita l'azione enzimatica grazie all'elevato apporto di vitamine e minerali.

Gli amminoacidi vengono assorbiti a livello delle cellule intestinali e portati al fegato, dove una prima parte viene utilizzata per la sintesi proteica e la formazione di azoto (N), e una seconda parte attraverso la circolazione ematica, viene distribuita ai tessuti, soprattutto al muscolo scheletrico, dove vengono portati in particolare i cosiddetti aminoacidi ramificati detti BCAA (leucina isoleucina e valina) e la glutammina, che corrisponde a circa il 50% degli aminoacidi liberi presenti all’interno delle cellule dei muscoli scheletrici (non inclusi nelle proteine muscolari).

Diversamente, in tutte le condizioni di digiuno e di catabolismo proteico, le proteine dei muscoli scheletrici vengono disgregate e gli aminoacidi vengono riversati nel torrente ematico, per far fronte alle diverse esigenze dell’organismo. In particolare, l’alanina viene riportata al fegato per aumentare la produzione di glucosio, affinché una quantità sufficiente di quest’ultimo arrivi ai vari tessuti, in primis al cervello e ai globuli rossi. L’ossidazione di un grammo di proteine produce 4 kcal per grammo; tale resa le rende idonee a contribuire al metabolismo energetico, data la loro capacità di trasformarsi in glucosio e/o corpi chetonici. Gli amminoacidi possono quindi essere distinti in base alla propensione a trasformarsi in glucosio in: aminoacidi Glucogenetici e Chetogenetici.

Gli AA glucogenetici sono: alanina, arginina, asparagina, acido aspartico, cisteina, acido glutammico, glutammina, glicina, istidina, metionina, prolina, serina, treonina, triptofano e valina. Gli AA chetogenetici sono invece: leucina, lisina e triptofano. Vi sono poi la fenilalanina e la tirosina che sono sia gluco che chetogenetici.

La quota di aminoacidi che quotidianamente vengono degradati, si attesta per i sedentari intorno ai 30-40 g/die, viene definita quota proteica di logorio, e deve essere introdotta quotidianamente con la dieta perché il nostro organismo non dispone di riserve proteiche accumulabili.

3.5. Il Valore Biologico e Indice Chimico

Dal punto di vista nutrizionale le proteine hanno un Valore Biologico (VB), conferito dalla presenza o meno nella loro struttura di tutti gli aminoacidi essenziali, in quantità idonee a soddisfare le necessità di accrescimento e riparazione dei tessuti. In base al VB le